胰蛋白酶是一种活化酶，可以把人体的蛋白质分解为氨基酸，然后氨基酸在被人体吸收和利用。胰蛋白酶在食物的消化过程中起着重要的生物学作用，胰蛋白酶不仅有消化酶的作用，还有限制分解的作用，可以促使浓稠的痰液和血凝块进行分解、稀释，便于人体排出。此外，胰蛋白酶还有抗1炎的生物学作用，促进伤口肉芽组织的增1生，能够加速创面的愈合。
蛋白质含量测定方法之双缩脲法（biuret法）
Bradford蛋白质定量试剂
胰蛋白酶是一种活化酶，可以把人体的蛋白质分解为氨基酸，然后氨基酸在被人体吸收和利用。胰蛋白酶在食物的消化过程中起着重要的生物学作用，胰蛋白酶不仅有消化酶的作用，还有限制分解的作用，可以促使浓稠的痰液和血凝块进行分解、稀释，便于人体排出。此外，胰蛋白酶还有抗1炎的生物学作用，促进伤口肉芽组织的增1生，能够加速创面的愈合。
蛋白质含量测定方法之双缩脲法（biuret法）
实验原理双缩脲（NH3CONHCONH3）是两个分子脲经180℃左右加热，放出一个分子氨后得到的产物。在强碱性溶液中，双缩脲与CuSO4形成紫色络合物，称为双缩脲反应。凡具有两个酰胺基或两个直接连接的肽键，或能过一个中间碳原子相连的肽键，这类化合物都有双缩脲反应。
紫色络合物颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，而与蛋白质分子量及氨基酸成分无关，故可用来测定蛋白质含量。测定范围为1-10mg蛋白质。干扰这一测定的物质主要有：硫酸铵、tris缓冲液和某些氨基酸等。
此法的优点是较，不同的蛋白质产生颜色的深浅相近，以及干扰物质少。主要的缺点是灵敏度差。因此双缩脲法常用于需要，但并不需要十分准确的蛋白质测定。
folin―酚试剂法早先是由lowry确定了蛋白质浓度测定的基本步骤。以后在生物化学领域得到广泛的应用。这个测定法的优点是灵敏度高，比双缩脲法灵敏得多，缺点是费时间较长，要准确控制操作时间，标准曲线也不是严格的直线形式，且专一性较差，干扰物质较多。对双缩脲反应发生干扰的离子，同样容易干扰lowry反应。而且对后者的影响还要大得多。酚类、柠檬酸、硫酸铵、tris缓冲液、甘氨酸、糖类、甘油等均有干扰作用。浓度较低的尿素（0.5%），硫酸纳（1%），NaNO浓度（1%），TCA（0.5%），乙醇（5%），C4H10O（5%），CH3COCH3（0.5%）等溶液对显色无影响，但这些物质浓度高时，必须作校正曲线。含硫酸铵的溶液，只须加浓碳酸钠―NaOH溶液，即可显色测定。若样品酸度较高，显色后会色浅，则必须提高碳酸钠―NaOH溶液的浓度1～2倍。
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