蛋白质晶体板方法
蛋白质晶体由蛋白质分子有序排列的框架组成,其内部富含溶剂(水)分子,外观形貌多种多样,其物理性质与常规固态晶体相比有很大不同。我们针对蛋白质晶体的一些物理性质(包括低密度、机械性能、声学、热学、光学等性质),进行了研究进展评述,并根据蛋白质晶体的特殊物理性质,评述了人们发展出的从蛋白质结晶液中区分蛋白质晶体的方法。
蛋白结晶板介绍
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蛋白质晶体板方法
蛋白质晶体由蛋白质分子有序排列的框架组成,其内部富含溶剂(水)分子,外观形貌多种多样,其物理性质与常规固态晶体相比有很大不同。我们针对蛋白质晶体的一些物理性质(包括低密度、机械性能、声学、热学、光学等性质),进行了研究进展评述,并根据蛋白质晶体的特殊物理性质,评述了人们发展出的从蛋白质结晶液中区分蛋白质晶体的方法。
蛋白结晶板介绍
红蛋白的结构及其载氧功能 肌红蛋白和血红蛋白晶体不难培养。在它们的衍射图上,衍射点数以万计。应用重原子同晶置换法，可以解决周相问题。它们的结构测定工作终于从1957年起开始突破。结构晶体学对我们理解蛋白的结构和功能作出了决定性的贡献，迄今为止，它仍为完整地揭示蛋白三维结构的途径。
鲸肌红蛋白含一个146肽。它的三维结构见图9。从图可见蛋白分子中的结构层次。肌红蛋白中α-螺旋体含量高达75%。分子共有八段α-螺旋，其中有四段中断于分子所含有的四个脯氨酸残基。所得结果证实，肽键确实都具有共面和反式的构型。三级结构的整体内外明显有别，内向的全是非极性或疏水残基，而外向的都是极性残基。
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肌红蛋白为什么要一个 146肽来陪伴血红素？这里有两个问题要澄清。首先，若没有多肽链，则血红素分子很容易互相接近,夹住一个氧分子,使自身中的Fe(Ⅱ)氧化成Fe(Ⅲ),从而在第六配位上只结合H2O而不能结合O2分子。其次，血红素与的结合比与氧的结合要强25000倍,是因为不像氧那样斜着与铁成键。在肌红蛋白中，由于多肽链提供的远侧组氨酸的作用，迫使也要斜着成键。这样，它与血红素的结合就只比氧强200倍了。
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