蛋白质晶体板
研究蛋白质晶体板结构的物理化学分支学科。蛋白质分子是由上百或更多的α-氨基酸作为单体缩合而成的多肽（见肽）链构成的。能构成蛋白质中多肽链的α-氨基酸总共有 20种L－氨基酸。
甘氨酸的R基为一个氢原子，而其他氨基酸的R基分别为脂肪侧链、带羟基的脂肪侧链、带芳香环的侧链、碱性侧链、带羧酸基的侧链、带酰胺基的侧链和含硫侧链等。脯氨酸的侧链是一个丙二基(-CH2-CH2-C
蛋白质晶体板公司
蛋白质晶体板
研究蛋白质晶体板结构的物理化学分支学科。蛋白质分子是由上百或更多的α-氨基酸作为单体缩合而成的多肽（见肽）链构成的。能构成蛋白质中多肽链的α-氨基酸总共有 20种L－氨基酸。
甘氨酸的R基为一个氢原子，而其他氨基酸的R基分别为脂肪侧链、带羟基的脂肪侧链、带芳香环的侧链、碱性侧链、带羧酸基的侧链、带酰胺基的侧链和含硫侧链等。脯氨酸的侧链是一个丙二基(-CH2-CH2-CH2-)，一端与Cα相连,另一端则与脯氨酸中氨基的氮原子相连,形成一个五元环，并使其中氨基成为一个仲氨基，而在其他氨基酸中都是伯氨基。这样，脯氨酸缩合到多肽中后所得残基在氮原子上已无氢原子。
重组蛋白技术在蛋白质结晶、蛋白质、蛋白质相互作用及结构蛋白质组学研究中具有非常重要的作用。当前对重组蛋白的纯化,目前常采用固定化金属离子亲和色谱(IMAC)技术,即通过IMAC材料上的金属离子与组氨酸标签之间的螯合作用实现带组氨酸标签的重组蛋白的纯化,但是由于IMAC材料上金属离子暴露在材料表面,任何能与金属离子产生螯合作用的蛋白质均获在IMAC上,如表面富含组氨酸。
半胱氨酸、赖氨酸的蛋白质、以及含有金属离子的蛋白质。这些蛋白质的吸附会导致重组蛋白质纯度大幅降低。为了解决这一问题,我们制备了两类新材料,用于提高重组蛋白质纯度:1)通过分子印迹技术,以组氨酸标签为模板,在IMAC材料表面形成组氨酸标签的分子印迹层,使得不含组氨酸标签的蛋白质无法靠近IMAC材料,从而提高重组蛋白纯度;2)通过活性可控自由基聚合,在IMAC基质材料表面包被了一层尺寸可控的聚合物涂层。在聚合物网络的筛分作用下,进而实现带组氨酸标签的重组蛋白的纯化。
进而进行衍射得到蛋白质结构相关信息.蛋白质结晶需要经历从未饱和区经亚稳区至形核区的形核过程以及从形核区到亚稳区的生长成熟过程.在整个蛋白质结晶过程中,形核过程是至关重要的一步，形核势垒低.因而形核剂的使用对于难结晶蛋白或者起始浓度过低的蛋白质结晶具有重要意义.随着结构生物学的发展,形核剂在蛋白质结晶中的研究仍是结晶方法学领域的热点问题。
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