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蛋白质晶体板结构

研究蛋白质晶体结构及其性质的晶体学分支学科。蛋白质是由众多的α-氨基酸作为单体缩合而成的多肽链通过交联构成的。多肽链的氨基酸及其交联位置代表蛋白质分子的一级结构，而多肽链按一定方式在空间分布则形成二级结构(如α-螺旋和早折叠片等)和三级立体结构(如多肽链折叠为球形)，作为亚基的三级结构还可聚集成四级结构等。

蛋白结晶板作用

蛋白质作为生命活动的载体,研究其分子结构及发挥生物活性的机制具有重要意义.结晶作为研究生物大分子结构及功能的重要手段,近年来发展迅速.介绍影响蛋白质结晶的因素、目前常用的蛋白质结晶方法以及提高蛋白质结晶条件筛选率和衍射质量的新技术和新策略,这对蛋白质结晶的研究有一定的推动作用。

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蛋白质晶体板结构介绍

所示完全伸展的链。L.C.鲍林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有关化合物晶体结构的测定中归纳了肽键的键长、键角等。链中肽键N-C的键长为1.32埃，具有40%的双键成分，与周围四个键是共面的，且N-H和C=O具有反式构型。

这样的二级结构以或大或小的含量，相当广泛地存在于各种球蛋白和纤维蛋白中。在功能变化多端的球蛋白分子中，结构还有更高的层次。这两类周期结构并不贯穿在整个多肽链中，而存在于某些分段中。这样，多肽链折叠成球形的三级结构，并进一步决定其特异的功能。