(immunoglobulin )具有抗体活性的动物蛋白,是一种糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。可分为五类，即球蛋白G（IgG）、球蛋白A（IgA）、球蛋白M（IgM）、球蛋白D（IgD）和球蛋白E（IgE）。其中IgG是的球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。IgG
Cdc42 antibody
(immunoglobulin )具有抗体活性的动物蛋白,是一种糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。可分为五类，即球蛋白G（IgG）、球蛋白A（IgA）、球蛋白M（IgM）、球蛋白D（IgD）和球蛋白E（IgE）。其中IgG是的球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。IgG分子由4条肽链组成。其中分子量为2.5万的肽链，称轻链，分子量为5万的肽链，称重链。轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接。
可变区位于'Y'的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。'Y'的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC)，糖结合在FC 上。
由于自身抗体与自身抗原发生反应,于是就引起自身疾病,如眼炎、甲状腺炎等.机体其它自身组织的蛋白可因电离辐射、、某些化学药品和某些微生物等理化和生物因素的作用发生变性时,也可成为自身抗原,引起自身疾病,如病、白细胞减少病、等.大分子性是指构成抗原的物质通过是相对分子质量大于10000的大分子物质,分子量越大,抗原性越强.绝大多数蛋白质都是很好的抗原.为什么抗原物质都是大分子物质呢这是因为大分子物质能够较长时间停留在机体内,有足够的时间和细胞（主要是巨噬细胞、T淋巴细胞和B淋巴细胞）接触,引起细胞作出反应。
1937年，有人用电泳法将人的蛋白分为白蛋白、甲种球蛋白、乙种球蛋白和丙种球蛋白，不久又证明了抗体存在于丙种球蛋白中，长期以来丙种球蛋白就成为抗体的代名词。但以后又发现部分乙种球蛋白亦具有抗体功能。因此，把具有抗体活性及抗体分子相关的球蛋白，统称为球蛋白。1964年在日内瓦召开的人类球蛋白命名会议上，把抗体统一命名为球蛋白G、球蛋白A、球蛋白M，以后又发现了球蛋白D和球蛋白E，共有五类球蛋白，而每一类球蛋白又有许多亚型。
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