跨膜蛋白（TP），也称为整合膜蛋白，占膜蛋白总量的70%~80%。其主要特征是不溶于水，其氨基酸组成疏水性强，也有亲水性氨基酸，由疏水性氨基酸组成的部分，深入脂双层的疏水区，与脂肪酸链共价结合，它们可分布在脂双分子层中或跨越全膜。跨膜蛋白在基本生理过程中起着重要作用，包括分子运输、信号转导和能量利用等。一方面，它们可用于向细胞传递外部环境的信号。另一方面，它们充当接收1器收
蛋白质检测
跨膜蛋白（TP），也称为整合膜蛋白，占膜蛋白总量的70%~80%。其主要特征是不溶于水，其氨基酸组成疏水性强，也有亲水性氨基酸，由疏水性氨基酸组成的部分，深入脂双层的疏水区，与脂肪酸链共价结合，它们可分布在脂双分子层中或跨越全膜。跨膜蛋白在基本生理过程中起着重要作用，包括分子运输、信号转导和能量利用等。一方面，它们可用于向细胞传递外部环境的信号。另一方面，它们充当接收1器收集有关外部环境信号。
基因组序列中有将近30％的基因编码跨膜蛋白，其中50％是目前已知药1物的靶标。但由于跨膜蛋白表达和纯化非常困难，市面上关于重组的跨膜蛋白种类并不是很多。
蛋白质二硫键异构酶
分泌蛋白需要通过在分子内或分子间形成二硫键，从而形成其天然构象。蛋白二硫键异构酶，可以催化这些二硫键的形成和异构化。PDI一方面可以通过二硫键异构酶活性促进蛋白内或蛋白间形成正确的二硫键，另一方面也可以催化某些蛋白的二硫键的水解。
在肽链分部折叠成蛋白质过程中，抑制半胱氨酸之间形成错误位置的二硫键的酶。
20世纪70年代以来，人们通过酶组织染色法，利用胰蛋白酶对肥大细胞(MC)进行染色，发现MC能够被染色，说明MC中一定含有胰蛋白酶活性物质。1981年Schwartz等进一步纯化这种酶后发现，它是由MC释放的，其活性90%以上来自一种酶，故命名为类胰蛋白酶。Miller等在1989年克1隆了第yi种类胰蛋白酶cDNA，其后又有几种类胰蛋白酶被克1隆。类胰蛋白酶在cDNA和蛋白水平被分为三类：α、β、γ，其中β含量zui高。每个类胰蛋白酶基因均含有6个外显子和5个内含子，编码30个氨基酸的前导链和245个氨基酸的活性的部位。通过氨基酸序列推断，α-类胰蛋白酶和β-类胰蛋白酶有90%的同源性。其主要区别在于β-类胰蛋白酶的-3位和215位氨基酸分别为精氨酸和甘氨酸，而α-类胰蛋白酶则分别为谷氨酰胺和天冬氨酸，两者的结构区别决定了它们活性差异。
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