典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是:特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体(GPCR)上,引起GPCR构象的变化;构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白,并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化,释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离(如图)。自由的G
Rab7 GTP
典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是:特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体(GPCR)上,引起GPCR构象的变化;构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白,并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化,释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离(如图)。自由的Ga 亚基和Gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合,通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。Ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后,水解结合的GTP成为GDP,于是Ga 亚基在自身的调节下关闭功能,回到非活性的GDP结合状态,并与Gbg 亚基形成三聚体,等待下一次信号转导。

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可变区位于'Y'的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈,这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面,由17个氨基酸残基构成,少则只有2 ~ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的,位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。'Y'的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC),糖结合在FC 上。

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