典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离（如图）。自由的G
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典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离（如图）。自由的Ga 亚基和Gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合，通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。Ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后，水解结合的GTP成为GDP，于是Ga 亚基在自身的调节下关闭功能，回到非活性的GDP结合状态，并与Gbg 亚基形成三聚体，等待下一次信号转导。
(immunoglobulin )具有抗体活性的动物蛋白,是一种糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。可分为五类，即球蛋白G（IgG）、球蛋白A（IgA）、球蛋白M（IgM）、球蛋白D（IgD）和球蛋白E（IgE）。其中IgG是的球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。IgG分子由4条肽链组成。其中分子量为2.5万的肽链，称轻链，分子量为5万的肽链，称重链。轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接。
球蛋白是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，球蛋白有时也有致病作用。临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青导致全身过敏反应，皮肤荨（俗称块）等都是由球蛋白制剂能增体抗病毒的能力，可作药用。如人或盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治、性等。
抗体的多样性受 B细胞系统的遗传基因控制。肽链是由两个不同基因分别编码可变区或恒定区，恒定区的基因（C基因）是有限的,它虽然可以决定Ig分子的类别和亚类，为造成Ig分子多样性的原因之一，但是，造成球蛋白分子多样性的主要原因却在于可变区的异质性，可变区是由V基因编码的，而V基因的数目仍不清楚。
抗体的主要功能是与抗原(包括外来的和自身的)相结合，从而有效地清除侵入机体内的微生物、等异物，抗体（antibody）是一种应答抗原产生的、可与抗原特异性结合的蛋白质。
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