典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离（
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典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离（如图）。自由的Ga 亚基和Gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合，通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。Ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后，水解结合的GTP成为GDP，于是Ga 亚基在自身的调节下关闭功能，回到非活性的GDP结合状态，并与Gbg 亚基形成三聚体，等待下一次信号转导。三聚体G蛋白就是通过这样的循环来实现分子信号的“开”与“关”，从而使得信号能够得到正确有效的传导。
除了三聚体G蛋白以外，小G蛋白也是一种具有内在GTPase活性的鸟苷酸结合蛋白。他们也能结合GTP，并将GTP水解成为GDP，实现类似于三聚体G蛋白的核苷酸循环，作为分子开关调节信号通路。与三聚体核鸟苷酸结合蛋白不同的是，他们是以单体的形式存在，并且分子量较小，大多在20-25kDa之间；他们一般不是像三聚体G蛋白那样直接与受体结合介导来自受体的信号，而是在细胞内间接传递来自胞外的信号。由于先发现的小G蛋白是Ras，因此小G蛋白家族也被称为RAS蛋白超家族。
NewEast Biosciences的科学家发明了一种高度灵敏的基于特异性单抗体的检测方法。该方法基于能够特异性识别GTP结合状态的三聚体G蛋白或者小G蛋白的单抗体，利用方便快捷的试剂盒，能够迅速检测出G蛋白是否处于激活状态。该方法除了具有简单、易操作、灵敏度高等优点以外，还有一个非常吸引人的优势：具有被固定的细胞内的G蛋白的活化状态的可能性。而这正是很多研究G蛋白信号转导的科学家所梦寐以求的功能。目前，该类型试剂盒已经被100多篇高水平研究所引用。随着这些检测方法的普及，G蛋白信号转导的研究进展必将进一步加快。
G蛋白在信号转导过程中起着分子开关的作用。与GDP（紫色）结合后，G蛋白处于非活性状态。GTP取代GDP后，G蛋白活化并传递信号。G蛋白形式多样，大多数用于信号传递，有些则在诸如蛋白质合成中起重要作用。本文主要介绍异三聚体G蛋白，它由三条不同的链组成，分别为α（棕黄色）β（蓝色）γ（绿色）。红色部分是α亚基表面的一个环状结构，在信号传递中至关重要。
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